碳水化合物子自己的的繁多性和众多N-glycoproteins低展示技术使对N-glycosylation结构的设计的表现的详情颇为难。在在线检测低丰度的N糖基化装饰核核蛋清质或肽段时，之中添加大批量未装饰的核核蛋清质肽断，这很最易将低丰度的糖基化装饰核核蛋清质肽段的卫星信号遮盖住。凝素亲和法是阶段糖核核蛋清质质组学中应用软件比较多泛的分离处理丰度最简单的方法。凝集素（lectin）是类糖紧密联系核核蛋清质质，能重感情判别相应特殊的结构的设计的单糖或聚糖中某一的糖基字段而与之紧密联系，他们与糖链可逆反应非共价紧密联系，糖核核蛋清质或糖肽被凝集素获取以后，往往用某一的单糖用激烈紧密联系凝集素将糖核核蛋清质或糖肽冲洗掉下。 球蛋白酶质含量 酶解后根据凝集素（lectin）聚集N-糖基化肽段，如果用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切掉接触在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该开展处理引致Asn原子核量多2.9890Da。后面用高表面粗糙度LC-MS质谱仪验测脱糖后的肽段，在检索式数据报告库，验证脱糖后原子核量两者说法原子核量的发展或是糖基化遮盖肽段的字段，而使选择该球蛋白酶质含量的N-糖基化位点。N-糖基化位点选择后会，再根据label-free的的工作原理对其开展按量剖析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031